Общие особенности коронавирусной пандемии и пандемий гриппа и поверхностных белков их возбудителей. Параллели

Актуальность. Коронавирусы и вирусы гриппа вызывают пандемии, уносящие множество человеческих жизней и сеющие социально-экономический хаос. Возможность прогнозирования особенностей пандемий по характеристикам поверхностных белков вызывающих их вирусов не исследована.

Цель – охарактеризовать общие особенности спайк-белка и гемагглютинина соответственно у пандемических штаммов коронавирусов и вирусов гриппа в связи с особенностями вызываемых ими пандемий.

Материалы и методы. Для компьютерного анализа использовали данные по первичным структурам пандемических штаммов коронавирусов и вирусов гриппа, а также штаммы вирусов гриппа эпидсезона 2017–2018 гг. и штаммы вируса гриппа типа В. В белках определяли аминокислотный состав и суммарное количество заряженных аминокислот и аминокислот, образующих в белках внутренне дезорганизованные области.

Результаты. Выявлено, что увеличение в S1 субъединице S-белка коронавирусов и в НА1 субъединице гемагглютинина вируса гриппа количества аминокислот, образующих в белках внутренне дезорганизованные области, характерно для пандемий с высокой трансмиссивностью, а повышенное количество аргинина и лизина по отношению к глутаминовой и аспарагиновой кислотам было свойственно возбудителям пандемий с более низким уровнем смертности.

Заключение. Особенности (заболеваемость и летальность) коронавирусной пандемии и пандемий гриппа связаны с количественными составами аминокислот (со сходными биохимическими характеристиками) поверхностных белков у вызывающих их вирусов.

1. van der Lee R., Buljan M., Lang B., Weatheritt R. J., et al. Classification of Intrinsically Disordered Regions and Proteins. | Chem. Rev. 2014, 114, 6589−6631. doi:10.1021/cr400525m.

2. Харченко Е. П. Коронавирус SARS-Cov-2: особенности структурных белков, контагиозность и возможные иммунные коллизии. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2020;19(2):13–30. doi: 10.31631/2073-3046-2020-19-2-13-30.

3. Харченко Е. П. Вирус испанского гриппа: штрихи к портрету спустя 100 лет. // Инфекция и иммунитет. 2018. Т. 8, № 3. С. 325–334. doi: 10.15789/2220-7619-2018-3-325-334.

4. Харченко Е. П. Инвариантные паттерны внутренних белков пандемических вирусов гриппа // Инфекция и иммунитет. 2015. Т. 5, № 4. С. 323–330. doi: 10.15789/2220-7619-2015-4-323-330.

5. Morens D.M., Taubenberger J.K. Pandemic influenza: certain uncertainties. Rev. Med. Virol., 2011, vol. 21, pp. 262–284.doi: 10.1002/rmv.689.

6. McCallum M. , Bassi J., De Marco A., Chen A., et al. SARS- CoV-2 immune evasion by the B.1.427/B.1.429 variant of concern. Science 2021 doi: 10.1126/science.abi7994.

7. Andreano E., Piccini G., Licastro D., Casalino L., et al. SARS-CoV-2 escape in vitro from a highly neutralizing COVID-19 convalescent plasma. bioRxiv/preprint, doi: 10.1101/2020.12.28.424451.

8. Johnson W.E. Endogenous Retroviruses in the Genomics Era. //Annu. Rev. Virol. 2015. Vol.2, P. 135–159. doi: 10.1146/annurev-virology-100114-054945.

9. Jachiet P.A., Colson P., Lopez P., Bapteste E. Extensive gene remodeling in the viral world: new evidence for nongradual evolution in the mobilome network. Genome Biol. Evol. //2014. Vol. 6, N. 9. P. 2195–2205. doi:10.1093/gbe/evu168.

10. Stedman K. M. Deep Recombination: RNA and ssDNA Virus Genes in DNA Virus and Host Genomes. // Annu. Rev. Virol. 2015. Vol. 2, P. 203–217. doi: 10.1146/annurevvirology-100114-055127.

11. Wang WK, Chen M.Y., Chuang C.Y., Jeang K.T., Huang L.M. Molecular biology of human immunodeficiency virus type 1.J Microbiol Immunol Infect. 2000 ;33(3):131-40.

12. Ke Z., Oton J., Qu K., Cortese M., et al. Structures and distributions of SARS-CoV-2 spike proteins on intact virions. Nature. 2020. doi:10.1038/s41586-020-2665-2.

13. Wang L, Zhou T, Zhang Y, Yang ES. Ultrapotent antibodies against diverse and highly transmissible SARS-CoV-2 variants. Science. 2021. doi: 10.1126/science.abh1766.

14. Dolgin E. Nature Biotechnology 2021; Vol 39, Р: 783–785. doi:10.1038/s41587-021-00980-x

15. Kwong P.D., Mascola J.R. HIV-1 Vaccines based on antibody identification, b cell ontogeny, and epitope structure. // Immunity. 2018. Vol. 48, N 5. P. 855-871. doi: 10.1016/j.immuni.2018.04.029.

16. Burton DR. Advancing an HIV vaccine advancing vaccinology. // Nat Rev Immunol. 2019 . Vol. 19. N 2. P. 77–78. doi: 10.1038/s41577-018-0103-6.

17. Sok D, Burton DR. Recent progress in broadly neutralizing antibodies to HIV. // Nat Immunol. 2018. Vol. 19, N 11. P. 1179–1188. doi: 10.1038/s41590-018-0235-7.

18. Andrabi R, Bhiman J.N., Burton D.R. Strategies for a multi-stage neutralizing antibody-based HIV vaccine. // Curr Opin Immunol. 2018. Vol. 53. . P. 143–151. doi: 10.1016/j.coi.2018.04.025.

19. Bajic G., van der Poel C.E., Kuraoka M., et al. Autoreactivity profiles of influenza hemagglutinin broadly neutralizing antibodies. // Sci Rep. 2019. Vol. 9, N 1. P. 3492. doi:10.1038/s41598-019-40175-8.

20. Харченко Е. П. Вакцины против Covid-19: сравнения, ограничения, спад пандемии и перспектива ОРВИ. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2020;20(1): 4–19. https://doi: 10.31631/2073-3046-2020-20-1-4-19.

21. Харченко Е. П. Коронавирус SARS-Cov-2: сложности патогенеза, поиски вакцин и будущие пандемии. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2020;19(3):4–20. https://doi: 10.31631/2073-3046-2020-19-3-4-20.

22. https://assets.publishing.service.gov.uk. Can we predict the limits of SARS-CoV-2 variants and their phenotypic consequences?

23. Puranik A. , Lenehan P. J., Silvert E., Niesen M.J.M., et al. Comparison of two highly-effective mRNA vaccines for COVID-19 during periods of Alpha and Delta variant prevalence. Doi:10.1101/2021.08.06.21261707;

24. Riemersma K. K., Grogan B.E., Kita-Yarbro A., Halfmann P., et al. Shedding of Infectious SARS-CoV-2 Despite Vaccination when the Delta Variant is Prevalent - Wisconsin, July 2021. Doi: 10.1101/2021.07.31.21261387.

25. Maxmen A. COVID boosters for wealthy nations spark outrage. Nature. 2021. doi.org/10.1038/d41586-021-02109-1